Protein
Z Wikipedie, otevřené encyklopedie
Skočit na: Navigace, Hledání
3D struktura proteinu je dána jeho terciální strukturou. Výsledné prostorové uspořádání proteinu je závislé na pořadí jednotlivých aminokyselin v řetězci. Různé aminokyseliny mají různé biochemické vlastnosti a tak jejich kombinace a kombinace jejich vlastností udává jak prostorové záhyby aminokyselinového řetězce z nichž je „stvořena“ konečná podoba proteinu, tak i konečné vlastnosti proteinů
Zvětšit
3D struktura proteinu je dána jeho terciální strukturou. Výsledné prostorové uspořádání proteinu je závislé na pořadí jednotlivých aminokyselin v řetězci. Různé aminokyseliny mají různé biochemické vlastnosti a tak jejich kombinace a kombinace jejich vlastností udává jak prostorové záhyby aminokyselinového řetězce z nichž je „stvořena“ konečná podoba proteinu, tak i konečné vlastnosti proteinů

Proteiny (bílkoviny) jsou z aminokyselin složené vysokomolekulární přírodní látky s relativní molekulární hmotností 1000 až milion. Proteiny jsou podstatou všech živých organismů. Jejich základní povahu rozpoznal Braconnot již v r. 1819 při zahřívání klihu s kyselinou sírovou. Za podrobnější znalost struktury bílkovin vděčíme E. Fischerovi a L. Paulingovi.

V proteinech jsou aminokyseliny vzájemně vázány aminoskupinami ?NH2 a karboxylovými skupinami ?COOH amidovou vazbou ?NH?CO? (amidy), která se v případě proteinů nazývá peptidová vazba.

Podle počtu aminokyselin v molekule rozlišujeme oligopeptidy (2?10 aminokyselin), polypeptidy (11?100) a proteiny (více než 100 aminokyselin). Pořadí aminokyselin v řetězci proteinu označujeme jako primární strukturu nebo také sekvenci. Z 20 aminokyselin, které se vždy vyskytují v lidském organismu, může v případě jednoduchého proteinu, složeného ze 100 aminokyselin, vzniknout 20100 (jednička následovaná 130 nulami) rozdílných primárních proteinových struktur. Z toho vyplývá, že existuje daleko větší množství různých proteinů, než je jich obsaženo ve všech živých organismech na Zemi. Struktura mnoha proteinů je již známá, např. myoglobinu a hemoglobinu; u blízce příbuzných živočišných druhů jsou si struktury velmi podobné.

Molekuly proteinů mohou vytvářet protáhlé, vláknité, ve vodě nerozpustné struktury, skleroproteiny, a kulovité nebo elipsoidní, ve vodě rozpustné sferoproteiny. V protikladu ke skleroproteinům (vlasy, rohovina, chrupavky) lze skoro u všech sferoproteinů (např. enzymy, svalová tkáň) varem nebo působením kyselin a louhů (změnou hodnoty pH) rozrušit jejich terciární a sekundární strukturu (koagulace, denaturace). Přitom se ztrácejí některé biologické vlastnosti proteinů, např. schopnost enzymů štěpit potravu nebo svalová kontraktivita. Tělu cizí proteiny vyvolávají svou přítomností reakci antigen?protilátka, a proto nesmí být nikdy přímo injikovány do krevního oběhu.